Белки, гормоны

1. Дать характеристику типам химических связей в молекуле белка

В целом белковая молекула характеризуется наличием прочных ковалентных и относительно слабых не ковалентных связей. Такое сочетание связей обеспечивает белкам определённую прочность и динамичность в процессе функционирования.

Рисунок 1 - Химические связи в белковой молекуле
На рисунке показаны типы связей между радикалами аминокислотных остатков в белковой молекуле.
а) электростатическое взаимодействие
б) водородные связи
в) взаимодействие неполярных боковых цепей, вызванное выталкиванием гидрофобных радикалов в «сухую» зону молекулами растворителя.
г) дисульфидные связи (двойная изогнутая линия означает хребет полипептидной связи).
Ковалентные связи в молекуле белка могут быть двух типов- дисульфидные и пептидные.
Пептидная или кислотноамидная (-СО-NH-) возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и a-аминогруппой другой.
С помощью рентгеноструктурного анализа было установлено, что связь между атомом карбонильной группы и атомом азота пептидной единицы имеет частично характер двойной связи.
Длина связи 0,132 нм, что является средней величиной между расстояниями, соответствующими двойной и одинарной связями между этими атомами. Связь -СО-NH- имеет транс- конфигурацию, и соседние атомы a-углерода находятся в транс-расположении. Транспептидная группировка является жесткой, и свободное вращение возможно только вокруг связей С-С и N-Ca. Вращение вокруг этих связей характеризуется различными углами.
Важную роль в стабилизации пространственной структуры белковой молекулы играют ковалентные дисульфидные связи (S-S), которые образуются в результате окисления сульфгидрильных групп остатка цистеина.
В стабилизации конформации белковой молекулы существенную роль играют не ковалентные связи и взаимодействия. К ним гидрофобные взаимодействия, электростатические, ионные, а также водородные связи.
Гидрофобное взаимодействие возникает при сближении гидрофобных углеводородных и ароматических радикалов некоторых аминокислот. Процесс гидрофобного взаимодействия можно представить как перемещение неполярных групп полипептидной цепи из воды в гидрофобные области.
Водородные связи образуются между атомами водорода, ковалентно соединёнными с атомом, который содержит не поделённую электронную пару, и другим электроотрицательным атомом (N или О). В белках и полипептидах водородные связи могут быть внутри- и межцепочечными. Внутрицепочечные водородные связи стабилизируют a-спиральные, а межцепочечные- b-складчатые структуры.
Ионные (солевые) связи образуются диссоциированными свободными карбоксильными группами (СОО-) моноаминодикарбоновых аминокислот и протонированными свободными аминогруппами (NH3+) диаминомонокарбоновых аминокислот. Ионные связи могут быть внутри- и межцепочечными.