Молекулярные шаперонины и их роль в фолдинге полипептидов. Если некоторые белки утрачивают нативный вид конформации, то данный факт вызывает ряд патологических состояний организма.

Введение
В белковых структурах живых организмов присутствуют белки уникальной структуры – шаперонины. Эти белки принимают участвуют во внутриклеточных процессах.
Молекулярные шапероны обеспечивают фолдинг примерно половины синтезирующихся внутриклеточных белков. Шапероновая система активно участвует в процессе сохранения клеточного протеома, особенно высокий рост участие наблюдается в условиях стресса.
Шапероны принадлежат разным семействам, причем они имеют ориентирование в процессах связывания белковых мишеней, которые имеют разные специфические свойства, пребывая в различных ненативных состояниях.
Шапероны семейства Hsp70 осуществляют процесс взаимодействия с белками-мишенями, которые работают при узнавании их 4–6-членных гидрофобных пептидных сегментов.
Шаперонины Hsp60 определяют максимально структурированные гидрофобные области в клетках -мишенях, которые имеют вторичную структуру.
Для всех функционирующих шаперонов характерен общий механизм, (кроме фактора TF и малых белков теплового шока) он необходим для постоянного повторения процесса АТР связывания/высвобождения нестабильных конформеров белковых мишеней, происходящих поэтапно.
Жизненно важным условием является присутствие белка в организме присутствовал в правильной или нативной форме.
Сворачивание белка называется фолдингом. Информация, которая раскрывает трехмерную структуру белка в живых организмах закодирована в аминокислотной последовательности.
Белок должен принять нативную структуру, для чего необходимо определение и расшифровка последовательности аминокислот.
Цель работы: дать характеристику молекулярных шаперонин, принимающих активное участие в фолдинге полипептидов.
Для достижения цели решался ряд задач:
- определение понятия молекулярных шаперонинов и их свойств,
- описание процесса участия молекулярных шаперонов в фолдинге полипептидов.

1 Молекулярные шаперонины
Термин «молекулярный шаперон» был впервые сформулирован был в 1978 году, когда необходимо было охарактеризовать особенности функций ядерного белка. Данный белок помогает обеспечению корректного взаимодействия белков-гистонов с ДНК, при формировании активных функционально нуклеосом, расположенных в ооцитах амфибий.
Нуклеосомы – это элементы хромосомной ДНК, находящейся в хроматине. Нуклеосомы образованы отдельными частями цепи ДНК и октамерами гистонов.
Повышение значения ионной силы In vitro способствует тому, что происходит отделение гистонов от ДНК при нарушении связывающих их электростатических взаимодействий. Понижение концентрации соли в указанных растворах образуются нерастворимые агрегированные формы, однако присутствие нуклеоплазмина в среде приводит к восстановлению нуклеосомного комплекса, несмотря на то, что сам белок не входит в состав нуклеосом.
Шапероны принимают ассистирующее участие в процессе сборки макромолекулярных структур и фолдинге белков. Эти же белки принимают участие в разрушении белковых структур, а также последующем процессе разворачивания белков для транслокации и представлении этих полипептидов их в качестве мишеней протеолитическим ферментам.
Шаперонинами называют ремоделирующие белки уникальной структуры, которые принимают участие в самых разных процессах, происходящих внутри клетки.